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Claude Dupont

Biochimie

Ingénierie, étude structure-fonction de protéines, développement de catalyseur, valorisation de la biomasse

Intérêts de recherche

Étude structure/fonction de la xylanase A de Streptomyces lividans

La résolution de la structure en trois dimensions du domaine catalytique de la xylanase A de S. lividans par cristallographie de rayon-X a permis de mettre en évidence le rôle de plusieurs acides aminés, soit dans la catalyse, la liaison ou la spécificité de l'enzyme envers son substrat. Suite à cette analyse, un vaste programme d'ingénierie de la xylanase A, utilisant la mutagénèse dirigée, fut entrepris et est actuellement en cours. Ce programme a pour buts :

1. d'identifier les acides aminés impliqués dans le site actif de l'enzyme et d'établir leurs rôles et fonctions;

2. de modifier, par mutagénèse dirigée, la xylanase A de manière à produire une enzyme pouvant fonctionner à des températures extrêmes (85-100oC) et à des pH alcalins (9-11);

3. d'établir les règles gouvernant la stabilité des enzymes ayant un motif de repliement de type (alpha/beta)8 en se servant de la xylanase A comme modèle.

 

Caractérisation des hémicellulases de Streptomyces lividans

Les hémicellulases se retrouvent chez plusieurs genres et espèces de microorganismes et sont responsables de la dégradation des hémicelluloses, dont entre autres le xylane, composés majeurs de la biomasse lignocellulolitique. La dégradation complète du xylane demande l'action de plusieurs différentes enzymes (xylanases, acétyle-xylane estérases, arabinofuranosidases, glucoronidases, ß-xylosidases), enzymes qui sont produites chez Streptomyces lividans. Il s'agit d'enzymes ayant des applications dans plusieurs domaines industriels (pâtes et papiers, alimentaire, énergétique). La compréhension du mode d'action de ces enzymes s'avère donc une priorité afin d'être en mesure, par génie génétique, de produire des enzymes répondant aux spécifications de l'industrie. Le groupe de recherche en biotechnologie des sreptomycètes, de l'IAF, a cloné et caractérisé plusieurs de ces enzymes dans le passé et continue ses efforts afin d'en découvrir de nouvelles. Ces enzymes sont soumises à une caractérisation biochimique, physicochimique et cinétique complète afin d'établir leurs fonctions et rôles physiologiques.